叶绿体蛋白运输与分选新机制

光合作用是地球上最大规模地利用太阳能，把二氧化碳和水合成为有机物，并放出氧气的过程。叶绿体是植物光合作用场所。叶绿体是由光合细菌共生演变而来的，在光合作用及其他多种重要生理过程中发挥着关键性的作用。叶绿体具有半自主性，95%叶绿体蛋白是由核基因编码的，胞质合成为前体后，通过叶绿体外被膜和内被膜上的转运通道将蛋白质转入叶绿体的不同区域才能使叶绿体行使光合功能。

然而一直以来科学家们对于核编码叶绿体蛋白在跨过叶绿体被膜之后，是如何被分选，穿过拥挤的基质空间，并精确地靶定到特异性的类囊体膜受体复合物的分子机制依然不清楚。
湖北大学生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程国家重点实验室欧阳敏教授发表题为“Liquid-liquid phase transition drives intra-chloroplast cargo sorting ”（《液-液相分离调控叶绿体蛋白的运输和分选》）的研究论文。

在这篇文章中，研究人员发现了位于叶绿体基质的关键蛋白转运分选因子STT1与STT2，阐明了双精氨酸依赖转运途径的底物如何识别、分选以及如何转运靶定到双精氨酸依赖转运途径的分子机制。

STT1与STT2蛋白都包含N端的IDR (intrinsically disordered region) 结构域与C端的ankyrin repeat结构域。STT1与STT2能够依赖于ankyrin repeat结构域的相互作用形成一个椭圆球状异源二聚体结构，而STT1与STT2的IDR区域分别含有保守的WEEPD基序与LVP-W基序，识别底物信号肽的双精氨酸(RR)基序与疏水结构域（H domain）。研究表明底物结合激活STT复合物进一步的组装相分离形成浓缩的液滴。STT-底物相分离液滴协助底物穿过叶绿体基质从而靶定到类囊体膜。而Hcf106能够抑制STT的相分离从而释放底物，完成底物的正确运输与装配。这种方式可能既能确保底物折叠，同时保持底物信号肽的活性便于被下游Tatc/Hcf106通道识别，阻碍STT-Hcf106结合会阻断Tat底物的运输，影响植物光合作用从而导致植物致死的表型。

该研究首次发现了相分离调控叶绿体蛋白的运输，从而调控叶绿体生成和光合作用。同时该研究强调了相分离调控蛋白运输是在所有物种都存在的普遍机制。因此该研究同时拓展了相分离与蛋白运输的研究领域，也为研究细胞是如何精确调控其各种生理活动拓展了思路。

在科学研究方面，欧阳敏主要以高等植物的叶绿体为研究对象，通过分离与鉴定参与光合催化酶的组装与转运的分子伴侣蛋白，并以遗传学、分子生物学、生物化学以及结构生物学相结合的方法，从多个层面对叶绿体生物发生与光合作用分子机制展开深入研究，并获得了创新性发现。